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Oggetto:
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BIOCHIMICA STRUTTURALE E FUNZIONALE

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Functional and Structural Biochemistry

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Anno accademico 2019/2020

Codice attività didattica
CHI0047
Docenti
Dott. Giovanna Di Nardo (Titolare del corso)
Prof. Sheila Sadeghi (Titolare del corso)
Anno
1° anno
Tipologia
Caratterizzante
Crediti/Valenza
6
SSD attività didattica
BIO/10 - biochimica
Erogazione
Tradizionale
Lingua
Inglese
Frequenza
Facoltativa
Tipologia esame
Scritto
Prerequisiti

Conoscenze di base di chimica biologica Conoscenze di tecniche di separazione e analisi di biomolecole

Basic knowledge of biological chemistry Knowledge of techniques for the separation and analysis of biomolecules
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Sommario del corso

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Obiettivi formativi

L’insegnamento concorre alla realizzazione degli obiettivi formativi del Corso di Laurea Magistrale in Chimica ponendo l'attenzione sulle macromolecole in termini di caratterizzazione strutturale e attività biologica per l’utilizzo finale in campi come la salute e la green chemistry.

In particolare, il corso fornisce allo studente conoscenze dettagliate su:

- relazione struttura-funzione delle macromolecole biologiche

- studio del folding delle proteine

- evoluzione di strutture proteiche e di moduli proteici

- metodi spettroscopici per lo studio della struttura delle proteine

- cristallografia ai raggi X

- analisi e costruzione di modelli molecolari di strutture proteiche

- Attivazione di ossigeno molecolare da cofattori presenti nelle proteine

- analisi di struttura-funzione applicata a emo-proteine, flavo-proteine e rame-proteine.

Nelle esercitazioni di laboratorio lo studente imparerà a generare modelli di strutture proteiche con approcci bioinformatici e utilizzerà metodi sperimentali di cristallizzazione delle proteine.

The course contributes to the objectives of the Master Degree Course in Chemistry, focusing on macromolecules in terms of structural characterization and biological activity for end use in fields such as health and green chemistry.

In particular, the course provides the student with detailed knowledge of:

- Structure-function relationships of biological macromolecules

- protein folding

- Evolution of protein structures and protein modules

- Spectroscopic techniques applied to the study of protein structure

- X-ray crystallography applied to proteins

- Analysis and construction of molecular models of protein structures

- Activation of molecular oxygen by cofactors found in proteins.

- Analysis of structure-function applied to haem-, flavo-proteins and copper proteins.

In the practicals, the student will learn to create models of protein structures through bioinformatic approaches and will use experimental methods for protein crystallization

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Risultati dell'apprendimento attesi

CONOSCENZA E COMPRENSIONE

Al termine dell’insegnamento lo studente comprenderà:

- le differenze tra elementi di struttura primaria, secondaria e terziaria e come questi diversi livelli di organizzazione possono essere studiati con diverse metodologie spettroscopiche.

- i principi e i metodi per la cristallografia a raggi X applicata a proteine.  

- come la struttura 3D di una proteina influenza la sua funzione.

- perché l'ossigeno molecolare deve essere attivato da diversi enzimi e quali cofattori contribuiscono a questa attivazione.

Nella parte delle esercitazioni, lo studente imparerà a generare da una sequenza primaria di una proteina un modello 3D in silico. Inoltre, avrà un'esperienza diretta di cristallizzazione delle proteine utilizzando il lisozima. Durante il corso gli studenti inoltre hanno la possibilità di presentare un recente articolo della letteratura in lingua inglese evidenziando anche la capacità di lavorare in gruppo

CAPACITÀ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE 

Al termine dell'insegnamento, lo studente sarà in grado di :

- Riconoscere e classificare le struttue proteiche.

- Comprendere come gli enzimi attivano l'ossigeno molecolare per applicazioni biocatalitiche che includono il metabolismo di farmaci e la green chemistry.

- Selezionare la tecnica spettroscopica appropriate per studi strutturali e funzionali di proteine.

- Visualizzare le strutture in 3D con software appropriati

- Utilizzare databases di sequenze e strutture proteiche

 

KNOWLEDGE & UNDERSTANDING

At the end of the course students will understand:

- the differences between elements of primary, secondary and tertiary structure;

- how these different levels of organization can be studied with spectroscopic techniques.

- principles and methods for X-ray crystallography applied to proteins.

- how the 3D structure of a protein influences its function,

- why molecular oxygen needs to be activated by different enzymes within bacteria and human and which cofactors contribute to this activation.

In the practicals, students will learn how to generate a protein 3D model in silico starting from a primary sequence. Moreover, the students will have direct experience of protein crystallization using lysozyme. During the course the students also get a chance to present a recent literature article in English highlighting their ability to work in teams.

APPLYING KNOWLEDGE &UNDERSTANDING

At the end of the course, the student will be able to:

- Recognize and classify protein structures.

- Understand how enzymes activate molecular oxygen for biocatalytic applications that include drug metabolism and green chemistry.

- Select the appropriate spectroscopic technique for structural and functional protein studies.

- View 3D structures with appropriate software

- Use databases of sequences and protein structures

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Programma

BASI STRUTTURALI DELLA FUNZIONE DELLE PROTEINE 1. Analisi della struttura 1aria, 2aria, 3aria e 4aria: a. Determinazione della sequenza aminoacidica-degradazione di Edman b. Legame peptidico, Ramachandran plot, struttura secondaria e terziaria c. Interazioni deboli nelle proteine d. Struttura quaternaria, assemblaggio 2. Classificazione e proprietà delle proteine e loro domini: a. Domini alfa b. Domini beta c. Domini alfa/beta d. Caratteristiche dei più comuni domini proteici e. Proteine di membrana 3. Protein dynamics: misura tramite spettroscopia ANALISI DELLA STRUTTURA PROTEICA 4. Struttura delle proteine: a. Confronto, classificazione, predizione b. Predizione di interazioni in complessi proteici 5. Modelling of protein structures: a. Data banks: Swissprot, PSI-BLAST, Multialign b. Uso di Swiss-Pdb-viewer e Yasara c. Predizione di struttura 2aria: utilizzo di 3D-PSSM e PSIPRED d. Generazione e analisi di Ramachandran plot e. Visualizzazione di e calcoli su strutture di proteine (solvent accessible area, distances, geometrie, surface potentials, molecular interactions) f. Ligand docking – teoria e utilizzo di Yasara g. cristallografia ai raggi x di proteina 6. Protein folding: a. concetti chiave e metodi b. Termodinamica c. Cinetica d. Effetto di denaturanti su folding e unfolding e. Il “molten globule” f. Folding funnels g. Folding patterns h. Protein misfolding e chaperons i. Proteins misfolding e patologie CHIMICA DELLE REAZIONE REDOX A CATALISI ENZIMATICA 7. Cofattori proteici e electron transfer nei sistemi biologici 8. Proteine eme a. Ciclo catalitico b. Legame dell’ossigeno- emoglobina c. Attivazione dell’ossigeno- citocromo ossidasi d. Aggiunta di ossigeno ai substrati- P450 i. Reazioni accoppiate e disaccoppiate ii. Specie reattive dell’ossigeno 9. Flavoproteine a. Electron transfer b. Monoossigenasi i. FMO- ciclo di reazione ii. Monoaminoossidasi iii. BVMO- applicazioni biotecnologiche 10. Proteine rame a. Classificazione b. Rame e electron transfer c. Rame e ossigeno d. Proteine contenenti rame e eme

STRUCTURAL BASIS OF PROTEIN FUNCTION 1. Analysis of Iary, IIary, IIIary and IVary structure: a. Determination of aminoacid sequence -Edman degradation b. Peptide bond, Ramachandran plot, secondary and tertiary structure c. Weak interactions in proteins d. Quaternary structure, assembly 2. Classification and properties of proteins and their domains: a. Alfa domains b. Beta domains c. Alfa/beta domains d. Characteristics of the most common protein domains e. Membrane proteins 3. Spectroscopy techniques applied tp protein structure determination ANALYSIS OF PROTEIN STRUCTURE 4. Protein structure: a. Comparison, classification and prediction b. Prediction of interactions in protein complexes 5. Modelling of protein structures: a. Data banks: Swissprot, PSI-BLAST, Multialign b. Use of Swiss-Pdb-viewer and Yasara c. IIary structure prediction: use of 3D-PSSM e PSIPRED d. Generation and analysis of the Ramachandran plot e. Visualisation of and calculations on protein structures ( solvent accessible area, distances, geometry, surface potentials, molecular interactions) f. Ligand docking – theory and use of Yasara g. Protein X-ray crystallography 6. Protein folding: a. Key concepts and methods b. Thermodynamics c. Kinetics d. Effect of denaturants on rates of folding and unfolding e. The molten globule f. Folding funnels g. Folding patterns h. Protein misfolding and chaperons i. Protein misfolding and disease ENZYMATIC REDOX CHEMISTRY 7. Protein cofactors and biological electron transfer 8. Haem proteins a. Catalytic cycle b. Oxygen binding- haemoglobin c. Oxygen activation- cytochrome oxidase d. Oxygen addition to substrates- P450s i. coupled vs uncoupled reactions ii. reactive oxygen species 9. Flavo-proteins a. Electron transfer b. Monooxygenases i. FMO- reaction cycle ii. Monoamine oxidase iii. BVMO- biotechnological applications 10. Copper proteins a. Classification b. Copper and electron transfer c. Copper and dioxygen d. Haem and copper proteins

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Modalità di insegnamento

Lezioni frontali: 42 ore, Esercitazioni in laboratorio: 12 ore

La frequenza alle lezioni è facoltativa, mentre al laboratorio è obbligatoria

Lectures: 42 hours; Practicals: 12 hours

Lecture attendance is optional, while practicals is compulsory.

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Modalità di verifica dell'apprendimento

Prova scritta finale unica con 3 domande (80% voto finale), di cui due domande sul modulo della Prof. Sadeghi e una sul modulo della Dr. Di Nardo.

Ogni domanda ha un peso di 10 punti.

La relazione scritta sulla parte esercitativa di bioinformatica (modeling) viene valutata (10% del voto finale).

I seminari degli studenti vengono anche valutati (10% del voto finale).

Il voto finale è espresso in 30esimi.

La commissione d’esame si riserva di avere una discussione dell’elaborato al momento della registrazione del voto.

Final written exam with 3 questions (80%), two of them about the module of Prof. Sadeghi, one of them about the module of Dr. Di Nardo.

Each question is 10/30.

The written report on thebioinformatics (modeling) is evaluated ( 10 % of the final grade ).

The seminars of the students are also assessed ( 10 % of the final grade ).

 The final grade will be expressed in a maximum of 30.

The examination committee reserves the right to have an oral exam to clarify the preparation of the student before registering to vote.

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Testi consigliati e bibliografia

Il materiale didattico presentato a lezione è disponibile sul sito: http://chimica.campusnet.unito.it/cgi-bin/home.pl I testi base consigliati per il corso sono: - Branden e Tooze: Introduction to protein structure . Second Edition - Garland Publ Inc.. - A.M- Lesk: Introduction to protein science. Architecture, functions and genomics, Oxford University Press - C.A. Orengo, D.T. Jones & J.M. Thornton: Bioinformatics. Genes, protein & Computers - BIOS Scientific Publisher Limited - J.J.R. Fausto da Silva and R.J.P. Williams: The biological chemistry of the elements – Clarendon Press, Oxford University Press E’ fortemente consigliato l’utilizzo del seguente materiale per approfondimenti e integrazioni: - presentazioni powerpoint e appunti delle lezioni; - articoli e reviews prese dalla letteratura come indicato durante le lezioni. Infine sono di seguito indicati siti internet di interesse: - www.expasy.ch - www.rcsb.org/pdb - www.biology.arizona.edu/biochemistry/biochemistry.html

The teaching material available on the following website and also directly from the lecturers: http://chimica.campusnet.unito.it/cgi-bin/home.pl The textbooks covering some of the material taught during the lectures include: - Branden e Tooze: Introduction to protein structure . Second Edition - Garland Publ Inc.. - A.M- Lesk: Introduction to protein science. Architecture, functions and genomics, Oxford University Press - C.A. Orengo, D.T. Jones & J.M. Thornton: Bioinformatics. Genes, protein & Computers - BIOS Scientific Publisher Limited - J.J.R. Fausto da Silva and R.J.P. Williams: The biological chemistry of the elements – Clarendon Press, Oxford University Press It is strongly advised to use the following material for studying and preparation of exam: - powerpoint presentations of the lectures ; - Articles and review papers mentioned during the lectures. For the section regarding in silica modelling of proteins the following websites will be used: - www.expasy.ch - www.rcsb.org/pdb - www.biology.arizona.edu/biochemistry/biochemistry.html

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Ultimo aggiornamento: 05/06/2018 14:34
Location: https://lmchimica.campusnet.unito.it/robots.html
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