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BIOCHIMICA STRUTTURALE E FUNZIONALE

 

Functional and Structural Biochemistry

 

Anno accademico 2017/2018

Codice attività didattica
CHI0047
Docenti
Prof. Sheila Sadeghi (Titolare del corso)
Dott. Giovanna Di Nardo (Titolare del corso)
Prof. Sheila Sadeghi (Titolare del corso)
Anno
1° anno
Tipologia
Caratterizzante
Crediti/Valenza
6
SSD attività didattica
BIO/10 - biochimica
Erogazione
Tradizionale
Lingua
Inglese
Frequenza
Facoltativa
Tipologia esame
Scritto
Prerequisiti
  • Italiano
  • English

Conoscenze di base di chimica biologica Conoscenze di tecniche di separazione e analisi di biomolecole
 
 

Obiettivi formativi

  • Italiano
  • English

L’insegnamento concorre alla realizzazione degli obiettivi formativi del Corso di Laurea Magistrale in Chimica ponendo l'attenzione sulle macromolecole in termini di caratterizzazione strutturale e attività biologica per l’utilizzo finale in campi come la salute e la green chemistry.

In particolare, il corso fornisce allo studente conoscenze dettagliate su:

- relazione struttura-funzione delle macromolecole biologiche

- studio del folding delle proteine

- evoluzione di strutture proteiche e di moduli proteici

- metodi spettroscopici per lo studio della struttura delle proteine

- cristallografia ai raggi X

- analisi e costruzione di modelli molecolari di strutture proteiche

- Attivazione di ossigeno molecolare da cofattori presenti nelle proteine

- analisi di struttura-funzione applicata a emo-proteine, flavo-proteine e rame-proteine.

Nelle esercitazioni di laboratorio lo studente imparerà a generare modelli di strutture proteiche con approcci bioinformatici e utilizzerà metodi sperimentali di cristallizzazione delle proteine.

 

Risultati dell'apprendimento attesi

  • Italiano
  • English

CONOSCENZA E COMPRENSIONE

Al termine dell’insegnamento lo studente comprenderà:

- le differenze tra elementi di struttura primaria, secondaria e terziaria e come questi diversi livelli di organizzazione possono essere studiati con diverse metodologie spettroscopiche.

- i principi e i metodi per la cristallografia a raggi X applicata a proteine.  

- come la struttura 3D di una proteina influenza la sua funzione.

- perché l'ossigeno molecolare deve essere attivato da diversi enzimi e quali cofattori contribuiscono a questa attivazione.

Nella parte delle esercitazioni, lo studente imparerà a generare da una sequenza primaria di una proteina un modello 3D in silico. Inoltre, avrà un'esperienza diretta di cristallizzazione delle proteine utilizzando il lisozima. Durante il corso gli studenti inoltre hanno la possibilità di presentare un recente articolo della letteratura in lingua inglese evidenziando anche la capacità di lavorare in gruppo

CAPACITÀ DI APPLICARE CONOSCENZA E COMPRENSIONE 

Al termine dell'insegnamento, lo studente sarà in grado di :

- Riconoscere e classificare le struttue proteiche.

- Comprendere come gli enzimi attivano l'ossigeno molecolare per applicazioni biocatalitiche che includono il metabolismo di farmaci e la green chemistry.

- Selezionare la tecnica spettroscopica appropriate per studi strutturali e funzionali di proteine.

- Visualizzare le strutture in 3D con software appropriati

- Utilizzare databases di sequenze e strutture proteiche

 

 

Programma

  • Italiano
  • English

BASI STRUTTURALI DELLA FUNZIONE DELLE PROTEINE 1. Analisi della struttura 1aria, 2aria, 3aria e 4aria: a. Determinazione della sequenza aminoacidica-degradazione di Edman b. Legame peptidico, Ramachandran plot, struttura secondaria e terziaria c. Interazioni deboli nelle proteine d. Struttura quaternaria, assemblaggio 2. Classificazione e proprietà delle proteine e loro domini: a. Domini alfa b. Domini beta c. Domini alfa/beta d. Caratteristiche dei più comuni domini proteici e. Proteine di membrana 3. Protein dynamics: misura tramite spettroscopia ANALISI DELLA STRUTTURA PROTEICA 4. Struttura delle proteine: a. Confronto, classificazione, predizione b. Predizione di interazioni in complessi proteici 5. Modelling of protein structures: a. Data banks: Swissprot, PSI-BLAST, Multialign b. Uso di Swiss-Pdb-viewer e Yasara c. Predizione di struttura 2aria: utilizzo di 3D-PSSM e PSIPRED d. Generazione e analisi di Ramachandran plot e. Visualizzazione di e calcoli su strutture di proteine (solvent accessible area, distances, geometrie, surface potentials, molecular interactions) f. Ligand docking – teoria e utilizzo di Yasara g. cristallografia ai raggi x di proteina 6. Protein folding: a. concetti chiave e metodi b. Termodinamica c. Cinetica d. Effetto di denaturanti su folding e unfolding e. Il “molten globule” f. Folding funnels g. Folding patterns h. Protein misfolding e chaperons i. Proteins misfolding e patologie CHIMICA DELLE REAZIONE REDOX A CATALISI ENZIMATICA 7. Cofattori proteici e electron transfer nei sistemi biologici 8. Proteine eme a. Ciclo catalitico b. Legame dell’ossigeno- emoglobina c. Attivazione dell’ossigeno- citocromo ossidasi d. Aggiunta di ossigeno ai substrati- P450 i. Reazioni accoppiate e disaccoppiate ii. Specie reattive dell’ossigeno 9. Flavoproteine a. Electron transfer b. Monoossigenasi i. FMO- ciclo di reazione ii. Monoaminoossidasi iii. BVMO- applicazioni biotecnologiche 10. Proteine rame a. Classificazione b. Rame e electron transfer c. Rame e ossigeno d. Proteine contenenti rame e eme

 

Modalità di insegnamento

  • Italiano
  • English

Lezioni frontali: 42 ore, Esercitazioni in laboratorio: 12 ore

La frequenza alle lezioni è facoltativa, mentre al laboratorio è obbligatoria

 

Modalità di verifica dell'apprendimento

  • Italiano
  • English

Prova scritta finale unica con 3 domande (80% voto finale), di cui due domande sul modulo della Prof. Sadeghi e una sul modulo della Dr. Di Nardo.

Ogni domanda ha un peso di 10 punti.

La relazione scritta sulla parte esercitativa di bioinformatica (modeling) viene valutata (10% del voto finale).

I seminari degli studenti vengono anche valutati (10% del voto finale).

Il voto finale è espresso in 30esimi.

La commissione d’esame si riserva di avere una discussione dell’elaborato al momento della registrazione del voto.

 

Testi consigliati e bibliografia

  • Italiano
  • English

Il materiale didattico presentato a lezione è disponibile sul sito: http://chimica.campusnet.unito.it/cgi-bin/home.pl I testi base consigliati per il corso sono: - Branden e Tooze: Introduction to protein structure . Second Edition - Garland Publ Inc.. - A.M- Lesk: Introduction to protein science. Architecture, functions and genomics, Oxford University Press - C.A. Orengo, D.T. Jones & J.M. Thornton: Bioinformatics. Genes, protein & Computers - BIOS Scientific Publisher Limited - J.J.R. Fausto da Silva and R.J.P. Williams: The biological chemistry of the elements – Clarendon Press, Oxford University Press E’ fortemente consigliato l’utilizzo del seguente materiale per approfondimenti e integrazioni: - presentazioni powerpoint e appunti delle lezioni; - articoli e reviews prese dalla letteratura come indicato durante le lezioni. Infine sono di seguito indicati siti internet di interesse: - www.expasy.ch - www.rcsb.org/pdb - www.biology.arizona.edu/biochemistry/biochemistry.html

 
Ultimo aggiornamento: 17/11/2017 07:49
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